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猪骨胶原蛋白酶解物中血管紧张素转换酶抑制剂的提纯 被引量:11

Isolation of Angiotensin-converting Enzyme Inhibitor from Enzymatic Hydrolysate of Hog Bone Collagen
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摘要 将猪骨胶原蛋白粗提物用胰蛋白酶水解,经阳离子交换树脂层析,SephadexG-25柱凝胶过滤,以及数次反相高效液相层析,最终获得一具有抑制血管紧张素转换酶(ACE)活性的单一峰值的多肽。其氨基酸组成为Ile,His,Ser,Gly,Ala,Pro,Tyr,Leu,Asp.以Hip-Gly-Gly为底物,在pH为7.1的条件下,此肽对猪肺ACE的I_(50)值为26μmol/L。 The hydrolysate of hog bone collagen obtained by trypsin was processed through a cation exchange column chromatograph, gel filtration of Sephadex G-25, and several successive reverse phase HPLC, The final pure peptide was composed of Ile, His, Ser, Gly, Ala, Pro, Tyr, Leu,Asp. I_(50) value of the peptide for angiotensin-converting enzyme of hog lung is calculated to be approximately 26 μmol/L with Hip-Gly-Gly as substrae at PH 7.1.
出处 《生物化学杂志》 CSCD 1996年第6期693-697,共5页
关键词 胶原蛋白 血管紧张素 转换酶 抑制剂 药物 Collagen, Angiotensin-converting enzyme, Inhibitor, Purification
  • 相关文献

参考文献4

  • 1任维栋,生物化学杂志,1992年,6卷,661页
  • 2鲁子贤,蛋白质和酶学研究方法,1989年
  • 3Chi Chengwu,Peptides,1985年,6卷,339页
  • 4王赋敏,中华医学检验杂志,1983年,6卷,145页

同被引文献161

引证文献11

二级引证文献184

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