摘要
利用荧光光谱法研究了两种配合物,[Cu(phen)(L-Phe)(H2O)]ClO4(1)(L-Phe为L-苯丙氨酸根)和[Cu(phen)(Gly)(H2O)]ClO4.2.5H2O(2)(Gly为甘氨酸根),与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,牛血清白蛋白的荧光强度随着配合物浓度的增大而逐渐降低,配合物(2)与BSA的结合常数大于配合物(1)与BSA的结合常数,牛血清白蛋白对配合物的结合位点数为1,荧光猝灭作用机理为静态猝灭.
The binding interaction between the complexes, [ Cu（phen） （L-Phe） （ H2O） ] ClO4 （ 1 ） （ L- Phe = L-phenylalanine, [ Cu（phen） （Gly） （ H2 O） ] ClO4 · 2.5H2O （2） （ Gly = glycine） and bovine serum albumin （BSA） was investigated by fluorescence spectroscopy technique. The results showed that the fluorescence strength of BSA decreased with the increase of the complex concentration, and the binding constant K for complex（2） is bigger than that for complex（1）, and the binding site number of BSA to the complexes is 1.
出处
《化学研究》
CAS
2009年第2期37-40,共4页
Chemical Research
基金
广东省自然科学基金重点项目(04105986)
