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Calsenilin蛋白研究进展
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作者 周艳玲 孙峰波 《神经解剖学杂志》 CAS CSCD 北大核心 2012年第3期321-324,共4页
1998年Buxbaum等^[1]用早老素2（presenilin2,PS2）的C末端40个氨基酸残基作为＂诱饵＂进行酵母双杂交筛选,发现了一种新的钙结合蛋白,命名为Calsenilin。继Calsenilin发现不久,Carrión等^[2]于1999年对人前强啡肽原（prepro-dynor... 1998年Buxbaum等^[1]用早老素2（presenilin2,PS2）的C末端40个氨基酸残基作为＂诱饵＂进行酵母双杂交筛选,发现了一种新的钙结合蛋白,命名为Calsenilin。继Calsenilin发现不久,Carrión等^[2]于1999年对人前强啡肽原（prepro-dynorphin,PPD）通过基因缺失分析的方法和定点突变实验,鉴定出一段具有位置依赖性的转录沉默子，命名为DRE（downstream regulatory element），进一步利用编码DRE序列的双链寡核苷酸作为探针，分离得到一个32kDa的蛋白质，访碍白结合于DRE序列可以抑制PPD的萁础录水平（downstream regulatoryel ement antagonist modulator）由此得名。 展开更多
关键词 Calsenilin蛋白 神经突触 转录因子 神经元
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